Микижа рыба википедия: HTTP 429 — too many requests, слишком много запросов

Микижа

Мики́жа^[1], или ра́дужная форе́ль^[1] (также упоминается как камчатская сёмга^[2], но сейчас это название учёные используют для вида Parasalmo penshinensis^[1]) (лат. Oncorhynchus mykiss) — рыба семейства лососёвых.

Содержание

• 1 Описание
• 2 Распространение
• 3 Галерея
• 4 Примечания
• 5 Ссылки

Описание

В естественных водоёмах микижа достигает 40—50 см длины и 0,8—1,6 кг массы. Продолжительность жизни, видимо, не более 11—12 лет. Цвет тела меняется в зависимости от грунта, прозрачности воды и других факторов среды. Брюшко, как правило, серебристо-белое, а спинка зеленоватая. На теле и плавниках имеются многочисленные тёмные пятнышки. Вдоль боковой линии располагается бледно-розовая полоса, жаберные крышки розовые^[3]. Интенсивность окраски во время нереста усиливается^[3].

Микижа — холодноводная рыба. Оптимальными параметрами среды являются температура воды 14—20 °С и содержание кислорода 7—8 мг/л. Предпочитает чистые, прозрачные воды и горные реки. Половая зрелость у самок наступает в 3—4-летнем возрасте. Самцы созревают на год раньше самок. Нерест проходит с марта по май в верховьях речек и ручьёв. Икра крупная, диаметром 4—6,5 мм.

Взрослая форель^{[уточнить]} — хищник. В её рацион включены: гольян, верховка, подкаменщик сибирский, елец, лягушки, птенцы птиц, грызуны. Питается также моллюсками, личинками и взрослыми насекомыми. В прудах при условии постоянного кормления искусственными кормами и питания естественной пищей, она быстро наращивает массу тела до 6—8 кг. Микижа является объектом промышленного выращивания. Её родиной являются пресные воды тихоокеанского побережья Северной Америки, акклиматизирована во многих странах мира.

Распространение

В Азии микижа распространена главным образом в реках обоих побережий Камчатки (реки Снатолваям, Квачина, Утхолок, Белоголовая, Морошечная, Сопочная, Брюмка, Воровская и другие)^[3], но наиболее многочисленна на восточном побережье, особенно в бассейне реки Камчатки. Единично встречается в водоёмах материкового побережья Охотского моря, в Амурском лимане к югу от устья Амура и на Командорских островах. Известна небольшая популяция на острове Большой Шантар^[4]. В Америке вид известен от Аляски до Калифорнии. В Южную Америку микижа была ввезена человеком. Очень быстро распространилась по всем водоемам Патагонии как с Аргентинской, так и с Чилийской стороны. Также активно разводится для коммерческих целей.

Занесена в Красную книгу Севера Дальнего Востока России^[4].

Галерея

•  

•  

•  

•  

  Примечания

  1. ↑ ^{1 2 3} Моисеев Р. С., Токранов А. М. и др. Каталог позвоночных Камчатки и сопредельных морских акваторий. — Петропавловск-Камчатский: Камчатский печатный двор, 2000. — С. 23. — ISBN 5-85857-003-8.
  2. ↑ Решетников Ю. С., Котляр А. Н., Расс Т. С., Шатуновский М. И. Пятиязычный словарь названий животных. Рыбы. Латинский, русский, английский, немецкий, французский. / под общей редакцией акад. В. Е. Соколова. — М.: Рус. яз., 1989. — С. 69. — 12 500 экз. — ISBN 5-200-00237-0.
  3. ↑ ^{1 2 3} Позвоночные животные России: микижа (рус.). www.sevin.ru. Дата обращения: 2 февраля 2019.
  4. ↑ ^{1 2} Микижа Parasalmo mykiss (Walbaum, 1792) | Красная книга Камчатки. Том 1. Животные | География Камчатки | Камчатский край, Петропавловск-Камчатский — краеведческий сайт о Камчатке: история Камчатки, география и этнография Камчатки, литература Камчатки, фотографии Камчатки (неопр.). www.kamchatsky-krai.ru. Дата обращения: 11 сентября 2020.

  Ссылки

  • Позвоночные животные России: микижа (рус.). www.sevin.ru. Дата обращения: 2 февраля 2019.
  • Лосось стальноголовый (Salmo gairdneri) (рус.). ours-nature.ru. Дата обращения: 2 февраля 2019.
  • таблица синонимов Oncorhynchus mykiss (неопр.). www.fishbase.org. Дата обращения: 2 февраля 2019.
  • Микижа в Красной книге Камчатки (рус.). www.kamchatsky-krai.ru. Дата обращения: 2 февраля 2019.

Микижа, Мики, жа, или, ра, дужная, форе, ль, также, упоминается, как, камчатская, сёмга, но, сейчас, это, название, учёные, используют, для, вида, parasalmo, penshinensis, лат, oncorhynchus, mykiss, рыба, семейства, лососёвых, Научная, классификацияДомен, Эука. Miki zha 1 ili ra duzhnaya fore l 1 takzhe upominaetsya kak kamchatskaya syomga 2 no sejchas eto nazvanie uchyonye ispolzuyut dlya vida Parasalmo penshinensis 1 lat Oncorhynchus mykiss ryba semejstva lososyovyh MikizhaNauchnaya klassifikaciyaDomen EukariotyCarstvo ZhivotnyePodcarstvo EumetazoiBez ranga Dvustoronne simmetrichnyeBez ranga VtorichnorotyeTip HordovyePodtip PozvonochnyeInfratip ChelyustnorotyeGruppa RybyGruppa Kostnye rybyKlass Luchepyorye rybyPodklass Novopyorye rybyInfraklass Kostistye rybyNadotryad ProtakantopterigiiOtryad LososeobraznyeSemejstvo LososyovyePodsemejstvo LososyovyeRod Tihookeanskie lososiVid MikizhaMezhdunarodnoe nauchnoe nazvanieOncorhynchus mykiss Walbaum 1792 SinonimyParasalmo clarkii Parasalmo penshinensis Salmo clarki Salmo mykiss Salmo penshinensis Salmo gairdneri RichardsonSistematikav VikividahIzobrazheniyana VikiskladeITIS 161989NCBI 8022EOL 205250 Soderzhanie 1 Opisanie 2 Rasprostranenie 3 Galereya 4 Primechaniya 5 SsylkiOpisanie PravitV estestvennyh vodoyomah mikizha dostigaet 40 50 sm dliny i 0 8 1 6 kg massy Prodolzhitelnost zhizni vidimo ne bolee 11 12 let Cvet tela menyaetsya v zavisimosti ot grunta prozrachnosti vody i drugih faktorov sredy Bryushko kak pravilo serebristo beloe a spinka zelenovataya Na tele i plavnikah imeyutsya mnogochislennye tyomnye pyatnyshki Vdol bokovoj linii raspolagaetsya bledno rozovaya polosa zhabernye kryshki rozovye 3 Intensivnost okraski vo vremya neresta usilivaetsya 3 Mikizha holodnovodnaya ryba Optimalnymi parametrami sredy yavlyayutsya temperatura vody 14 20 S i soderzhanie kisloroda 7 8 mg l Predpochitaet chistye prozrachnye vody i gornye reki Polovaya zrelost u samok nastupaet v 3 4 letnem vozraste Samcy sozrevayut na god ranshe samok Nerest prohodit s marta po maj v verhovyah rechek i ruchyov Ikra krupnaya diametrom 4 6 5 mm Vzroslaya forel utochnit hishnik V eyo racion vklyucheny golyan verhovka podkamenshik sibirskij elec lyagushki ptency ptic gryzuny Pitaetsya takzhe mollyuskami lichinkami i vzroslymi nasekomymi V prudah pri uslovii postoyannogo kormleniya iskusstvennymi kormami i pitaniya estestvennoj pishej ona bystro narashivaet massu tela do 6 8 kg Mikizha yavlyaetsya obektom promyshlennogo vyrashivaniya Eyo rodinoj yavlyayutsya presnye vody tihookeanskogo poberezhya Severnoj Ameriki akklimatizirovana vo mnogih stranah mira Rasprostranenie PravitV Azii mikizha rasprostranena glavnym obrazom v rekah oboih poberezhij Kamchatki reki Snatolvayam Kvachina Utholok Belogolovaya Moroshechnaya Sopochnaya Bryumka Vorovskaya i drugie 3 no naibolee mnogochislenna na vostochnom poberezhe osobenno v bassejne reki Kamchatki Edinichno vstrechaetsya v vodoyomah materikovogo poberezhya Ohotskogo morya v Amurskom limane k yugu ot ustya Amura i na Komandorskih ostrovah Izvestna nebolshaya populyaciya na ostrove Bolshoj Shantar 4 V Amerike vid izvesten ot Alyaski do Kalifornii V Yuzhnuyu Ameriku mikizha byla vvezena chelovekom Ochen bystro rasprostranilas po vsem vodoemam Patagonii kak s Argentinskoj tak i s Chilijskoj storony Takzhe aktivno razvoditsya dlya kommercheskih celej Zanesena v Krasnuyu knigu Severa Dalnego Vostoka Rossii 4 Galereya Pravit Primechaniya Pravit 1 2 3 Moiseev R S Tokranov A M i dr Katalog pozvonochnyh Kamchatki i sopredelnyh morskih akvatorij Petropavlovsk Kamchatskij Kamchatskij pechatnyj dvor 2000 S 23 ISBN 5 85857 003 8 Reshetnikov Yu S Kotlyar A N Rass T S Shatunovskij M I Pyatiyazychnyj slovar nazvanij zhivotnyh Ryby Latinskij russkij anglijskij nemeckij francuzskij pod obshej redakciej akad V E Sokolova M Rus yaz 1989 S 69 12 500 ekz ISBN 5 200 00237 0 1 2 3 Pozvonochnye zhivotnye Rossii mikizha rus www sevin ru Data obrasheniya 2 fevralya 2019 1 2 Mikizha Parasalmo mykiss Walbaum 1792 Krasnaya kniga Kamchatki Tom 1 Zhivotnye Geografiya Kamchatki Kamchatskij kraj Petropavlovsk Kamchatskij kraevedcheskij sajt o Kamchatke istoriya Kamchatki geografiya i etnografiya Kamchatki literatura Kamchatki fotografii Kamchatki neopr www kamchatsky krai ru Data obrasheniya 11 sentyabrya 2020 Ssylki PravitPozvonochnye zhivotnye Rossii mikizha rus www sevin ru Data obrasheniya 2 fevralya 2019 Losos stalnogolovyj Salmo gairdneri rus ours nature ru Data obrasheniya 2 fevralya 2019 tablica sinonimov Oncorhynchus mykiss neopr www fishbase org Data obrasheniya 2 fevralya 2019 Mikizha v Krasnoj knige Kamchatki rus www kamchatsky krai ru Data obrasheniya 2 fevralya 2019 Istochnik https ru wikipedia org w index php title Mikizha amp oldid 114191770, Википедия, чтение, книга, библиотека, поиск, нажмите,

истории

, книги, статьи, wikipedia, учить, информация, история, секс, порно, скачать, скачать, sex, seks, porn, porno, скачать, бесплатно, скачать бесплатно, mp3, видео, mp4, 3gp, jpg, jpeg, gif, png, картинка, музыка, песня, фильм, игра, игры

Радужная форель / Энциклопедия / FoodbayBlog

Foodbay blog » Энциклопедия » Рыбоводство » Лососёвая и осетровая рыба » Разведение лосося » Радужная форель

Разведение лосося

Автор Карпов Олег На чтение 3 мин. Просмотров 1.9k. Опубликовано 18.09.2020
Обновлено 22.09.2020

Радужная форель попала в Германию из США в 80-х годах прошлого века. Сейчас её разведение очень популярно, благодаря легкости содержания в прудах.

Рыба радужная форель похожа на своего собрата – ручьёвый вид. Но не имеет красных точек на теле. Они у неё чёрные. Ещё одно отличие в окрасе — красивая радужная полоска, которая идёт через все тело по бокам.  Во время нереста у самцов полоса горит ярко красным цветом. Вообще рыба, может менять цвет своей окраски, в зависимости от многих факторов: прозрачности воды, грунта водоёма и т.д.

 Родиной радужной форели является тихоокеанское побережье (пресное) Северной Америки. Но в сравнении с другими лососевыми она неприхотлива и поэтому разводится во многих странах. В естественной среде рыба вырастает до 40-50 см в длину и 0, 8-1,6 кг веса. Срок жизни не больше 11-12 лет.

Радужная форель (микижа) холодноводная рыба. Для неё важна чистота, прозрачность и обогащённость воды кислородом с оптимальной температурой поверхности 14-20 градусов.

В Америке её разводят в прудах с t 3-21 градусов, в Европе в холодной воде. Наиболее высокие показатели градусов, при которых рыба может развиваться достигают 26 градусов, но при условии сохранения насыщенности кислорода. Кстати, при повышении температуры радужная форель проявляет большую активность в питании. А это ведёт к более быстрому росту. В итоге, через 1, 5 года все экземпляры достигают товарной массы.

Зрелость особей наступает в 3-4 года. Самцы готовы к размножению на год раньше самок. Время нереста может отличаться в зависимости от региона. В Европе это происходит весной, в Калифорнии в период с февраля по май, в Колорадо май-июнь. Рыба для метания икры отплывает в верховья рек или ручьёв. Икринки крупные, диаметром 4—6,5 мм.

Радужная форель питается рыбами, лягушками, моллюсками, птенцами птиц,  мелкими грызунами, насекомыми и их личинками. При искусственном разведении при условии постоянного подкорма она быстро вырастает до массы 6-8 кг.

Мясо прудовой форели проигрывает по вкусу ручьёвой. Это связано не только с пищей, которую она потребляет, но и с качеством воды. Чтобы улучшить вкус рыбы необходимо несколько дней подержать особей «на диете», но лучше постоянно следить за чистотой воды и менять её почаще на родниковую.

Радужная форель, обитающая в естественных условиях, по вкусу ничем не отличается от ручьёвого вида. У неё такое же красное нежное мясо, так её основной рацион составляет бокоплав.

Найти оборудование для рыбоводства можно тут.

лососевая и осетровая рыба рыбная индустрия рыбоводство

Медиа — Western Native Trout Challenge

Перейти к содержимому

• регистр

• Западная инициатива по местной форели

Facebook-f

Инстаграм

Информационный бюллетень WNTC — ознакомьтесь с последними обновлениями

Предыдущие информационные бюллетени

Серия видеороликов Tenkara Rod Co.

Следите за компанией Tenkara Rod Co. из Бойсе, чтобы посмотреть 18 видеоэпизодов, в которых они охотятся на 18 видов местной форели и гольца в их естественных ареалах в 12 штатах, чтобы завершить испытание Western Native Trout Challenge. Мы попросили Дрю рассказать нам об их компании и о том, почему они решили снять 18 видеороликов о своем квесте Western Native Trout Challenge: «Мы Туна и Дрю. Просто два парня, которые любят рыбачить. Мы основали компанию Tenkara Rod Co. в 2013 году, потому что это казалось интересным и необычным способом ловли рыбы. Тенкара — это разновидность нахлыстовой лески фиксированной длины. Катушки нет. С момента основания компании мы рыбачили по всему миру и снимали видео, чтобы поделиться своим опытом и хорошими моментами. Участие в программе Western Native Trout Challenge — это интересный способ привлечь внимание к этой удивительной организации и помочь людям осознать, что нам необходимо защищать эти местные виды форели». Еще видео из этой серии:

Эпизод 3 : Арктическая градая на Аляске

Эпизод 4 : Прибрежная шезлонская форель в Вашингтоне

Эпизод 5 : Эпизод Лахонтана в Лахонтан -Катхал в Nevada

Эпизод 6 : EAGL TROUT TROUT TROUT 70002

25. 7: Краснополосая форель в восточном Орегоне

Эпизод 8 : Апачская форель

Эпизод 9: Гила форель в Нью-Мексико

Серия статей Daniel Ritz Trout Unlimited

Другие статьи из этой серии

• Познакомьтесь с рыболовом, который этим летом пытается пройти Western Native Trout Challenge.
• Маленькая вода и большие надежды (Гила Траут в Нью-Мексико).
• В поисках сокровищ в стране форели апачей
• То, что вы можете, не означает, что вы должны (арктический хариус)
• Ошибки, которые нельзя совершать дважды (аляскинская радужная форель)
• Глубокие темные секреты озера Аляски Форель
• Неуловимый арктический голец на полуострове Кенай
• В погоне за вайомингским катт-слэмом и отпугивание волков )
• Быть больше, чем ловцом форели
• Когда терминал не обязательно должен означать конец (Лахонтанская головорезная форель)
• Красный — новый золотой… Взобраться высоко, чтобы поймать рыбу штата Калифорния
• 117-градусный плавильный котел реки Керн (Радужная форель Керн)
• Знак, везде знак (Маленькая Золотая форель Керн)
• Случай ошибочной идентификации (Краснополосая форель) 
• Бычья форель из Айдахо продолжает поиск драгоценные ресурсы продолжаются
• Нам нужно знать, с чем мы работаем (Прибрежная головорезная форель)
• Оплакивая потерю и восхождение на Лохсу (Уэстслоупская головорезная форель)
• Делая дополнительный шаг в Монтане (Йеллоустонская головорезная форель)
• Некоторые радуги настоящие (Радужная форель Орлиного озера)
• Преследование туземцев и создание воспоминаний во время поиска (последний пост)

Рассказы о победителях конкурса, которые также стали первыми в своей категории

Из блога Orvis

Дополнительные ресурсы и статьи

• San Tan Times
• Oakdale Leader
• Carson Now
• The Daily Chronicle
• Williams News

• Sierra Sun Times
• Escalon Times
• Fishing Wire
• Elko Daily Free Press
• The Daily News (OR)

• Klamath Falls News May May May 30,

777

• Кламт.
• Новости Кламат-Фолс 6 июня 2019 г.
• Предгорья Фокус
• Noozhawk, самые свежие новости в Санта-Барбаре
• 25 июня 2019 г. KEPR (Орегон)

Ловить форель на Западе.

Выиграйте приключение на всю жизнь.

Фейсбук

Твиттер

Инстаграм

Электронная почта: [email protected]

© 2019 Western Native Trout Initiative

Oncorhynchus mykiss

ВВЕДЕНИЕ

Селен

Селен (Se) представляет собой химический элемент-неметалл с символом Se и атомным номером 34. Несмотря на токсичность в больших дозах, селен является важным микроэлементом для животных [1] . В частности, селен является важным компонентом необычных аминокислот селеноцистеина и селенометионина.

Его основная функция у животных заключается в том, чтобы действовать как кофактор для восстановления антиоксидантных ферментов, таких как глутатионпероксидазы и некоторые формы тиоредоксинредуктазы [2] . Он также действует как кофактор для трех из четырех известных диодиназ гормонов щитовидной железы, которые присутствуют в щитовидной железе и во всех клетках, использующих гормон щитовидной железы [3] .

Дефицит селена у человека вызывает болезнь Кешана, характеризующуюся отеком легких и проблемами с сердцем [4] . С другой стороны, накопление этого микронутриента вызывает интоксикацию и приводит к гепатотоксичности и поражению естественных киллеров [5] .

Селеноцистеин

Селеноцистеин (также известный как Sec и U) считается 21-й протеиногенной аминокислотой генетического кода. Sec не встречается стандартным образом в генетическом коде, для этого требуются особые механизмы, которые должны быть обнаружены в структуре белка [2,6] .

Селеноцистеин является аналогом цистеина с одним замечательным отличием: Sec представляет собой селеноловую группу вместо тиоловой. Sec кодируется кодоном UGA, который обычно действует как стоп-кодон. Это основная причина, по которой Sec нуждается в альтернативных механизмах для размещения в белках вместо остановки трансляции [7] .

Рис. 1. Сравнение цистеина и селеноцистеина Исходное изображение.

Что такое селенопротеины?

Селенопротеины соответствуют семейству белков, характеризующихся белками, содержащими один или несколько селеноцистеинов [8] . Селенопротеины присутствуют в трех доменах жизни: эукариот, бактерий и архей [7] . У эукариот селенопротеины в основном присутствуют у животных, но отсутствуют у высших растений и дрожжей. В случае бактерий и архей присутствие селенопротеинов зависит от линии [9] .

Селенопротеины можно разделить на два класса: «домашние» и «стрессовые». Селенопротеины «домашнего хозяйства» участвуют в функциях, критических для выживания клеток, тогда как связанные со стрессом селенопротеины не являются существенными для выживания и часто обнаруживают пониженную экспрессию в Se-дефицитных состояниях [10] . Набор селенопротеинов в организме известен как селенопротеом. Основная проблема, связанная с этим семейством белков, заключается в его геномной аннотации: кодон UGA обычно предсказывается как стоп-кодон, а не как сигнал, кодирующий селеноцистеин, что приводит к неправильным аннотациям.

Известные селенопротеины

В настоящее время известно более 50 семейств селенопротеинов [7] . Большинство этих белков были идентифицированы с помощью вычислительных подходов. Водные организмы обычно имеют более крупные селенопротеомы, чем наземные организмы, и селенопротеомы млекопитающих демонстрируют тенденцию к уменьшению использования селенопротеинов. Одним из процессов, способствующих восстановлению селенопротеома, является превращение Sec в Cys. Этот процесс специфичен для селенопротеинов и может быть осуществлен с помощью одной точечной мутации, которая может преобразовать Sec UGA в кодон Cys.
Однако следует отметить, что Sec и Cys функционально не эквивалентны, а превращения Cys не являются нейтральными, хотя причины этого до сих пор неясны [10] .

Двадцать один селенопротеин обнаружен у всех позвоночных: GPx1-4, TR1, TR3, Dio1, Dio2, Dio3, SelH, SelI, SelK, SelM, SelN, SelO, SelP, MsrB, SelS, SelT1, SelW1, 15 сент. Селенопротеом крысы ( Rattus rattus ) и мыши ( Mus musculus ) содержит 24 селенопротеина, тогда как протеом человека содержит 25.
В частности, селенопротеины Fep15, SelI, SelJ, SelN и SelP обнаружены только у позвоночных, тогда как SelV уникально обнаружен у плацентарных млекопитающих [7,10] .

Рис. 2. Эволюция селенопротеома позвоночных . Селенопротеом предков позвоночных обозначен красным цветом.
Создание нового селенопротеина (здесь всегда путем дублирования существующего) обозначено его названием зеленым цветом.
Потеря показана серым цветом. Замена Sec на Cys обозначена синим цветом. Mariotti M, Ridge PG, Zhang Y, Lobanov AV, Pringle TH, et al. (2012)
Состав и эволюция селенопротеомов позвоночных и млекопитающих. PLoS ONE 7(3): e33066.

Семейства селенопротеинов

Хотя некоторые из селенопротеинов остаются недокументированными, обнаруженные в настоящее время селенопротеины классифицируются по различным семействам в зависимости от их функции и структуры. Наиболее охарактеризованными семействами селенопротеинов являются: глутатионпероксидазы (GPxs), йодтирониндейодиназы (DIOs) и тиоредоксинредуктазы (TXNRDs).

Глутатионпероксидазы (GPx)

Белки GPx обнаруживаются в трех сферах жизни, являясь самым большим семейством у позвоночных. Члены этого семейства участвуют в детоксикации гидропероксидов, в поддержании клеточного окислительно-восстановительного гомеостаза и в сигнализации перекиси водорода [7] . У людей было идентифицировано восемь GPx, тогда как у Danio Rerio было предсказано девять.

GPx1 является наиболее распространенным селенопротеином у млекопитающих. GPx1 считается (вместе с каталазами и пероксиредоксинами) одним из основных антиоксидантных ферментов в клетках. Этот цитозольный фермент катализирует зависимое от глутатиона восстановление перекиси водорода до воды.

GPx2, который, как сообщается, играет роль в развитии опухоли, обнаружен в эпителии желудочно-кишечного тракта, тогда как GPx3 секретируется в основном почками, являясь наиболее распространенным GPx в плазме. GPx4 участвует в регуляции тирозинфосфатазы и восстановлении сложных липидных гидропероксидов, связанных с клеточными мембранами [7, 11, 12] .

Тиоредоксинредуктазы (TRs)

Это семейство участвует в поддержании окислительно-восстановительного состояния белков тиоредоксинов (Trx), которые также участвуют в окислительно-восстановительном метаболизме. TR работают вместе с белками Trx, составляющими основную систему восстановления дисульфидов в клетке.

TR1 в основном локализован в цитозоле и ядре, тогда как TR3 локализован в митохондриях, где он участвует в восстановлении митохондриального тиоредоксина (Trx2) и глутаредоксина 2 (Grx2).

TR1 и TR3 присутствуют у всех позвоночных, за исключением Danio rerio , у которого TR1 не обнаружен [6, 7] .

Йодтирониндейодиназы (DIO)

У млекопитающих это семейство состоит из трех паралогичных белков: DOI1, DIO2 и DIO3. Все они участвуют в деодинировании тиреоидного гормона, регулирующего его активность [3, 7] . Эти белки представлены в разных субклеточных локализациях:

• DIO1 и DIO3 присутствуют в клеточной мембране
• DIO2 обнаружен в эндоплазматическом ретикулуме

DIO1 и DIO2 катализируют дейодирование Т4 (тироксина) в активный гормон Т3 (трийодтиронин), тогда как DIO3 превращает Т4 в обратный Т3 (rT3), а также Т3 в 3,3-дийодтиронин (Т2), оба являются неактивными формами гормон щитовидной железы [10] .

Гомологи этих белков обнаружены не только у позвоночных, но и у простых эукариот и бактерий. В Danio rerio найдено четыре: DIO1, DIO2, DIO3a и DIO3b. В частности, DIO3b представляет собой белок, обнаруженный у всех костистых рыб как продукт их полногеномной дупликации, и его основная функция заключается в необратимой инактивации гормона щитовидной железы.

Метионин-R-сульфоксидредуктаза (MSRB) и MsrA

Семейство MsrB состоит из трех различных ферментов: MsrB1, MsrB2 и MsrB3. MsrB1 является Sec-содержащим белком, тогда как MsrB2 и MsrB3 являются Cys-содержащими гомологами, которые сохраняют свою каталитическую эффективность.

• MsrB1 присутствует в цитозоле и ядре
• MsrB2 присутствует в митохондриях
• MsrB3 присутствует в эндоплазматическом ретикулуме

MsrB1 — это цинксодержащий фермент, который первоначально был идентифицирован с помощью инструментов биоинформатики. Этот белок, присутствующий у всех позвоночных, функционирует как метионин-R-сульфоксидредуктаза, которая позволяет восстанавливать окисленные остатки метионина в белках.

MsrA независимо катализирует восстановление остатков метионина, если они свободны или присутствуют в белковой цепи. Это одно из основных различий между MsrA и MsrB. В виде исключения у некоторых организмов, таких как костные рыбы, был обнаружен дополнительный MsrB, MsB1b, который восстанавливает свободные остатки метионин-R-сульфоксида [7, 14] .

Белки MsrA и MsrB образуют метионинсульфоксидредуктазу (Msr), комплекс, который катализирует превращение метионинсульфоксида в метионин. Этот комплекс участвует в антиоксидантной защите, регуляции белков и предотвращении возрастных заболеваний [7] .

Селенофосфатсинтетаза 2

Этот белок катализирует синтез активного донора селена селенофосфата, необходимого для биосинтеза селеноцистеина. SPS2 является Sec-содержащим белком у всех позвоночных, тогда как у низших эукариот Sec заменен на Cys 9.0177 [7, 15] .

Селенопротеин Е (SELENOE)

Также известен как Fep15. Этот белок родственен другим членам семейства селенопротеинов массой 15 кДа (например, Sep15). Это селенопротеин с неизвестной функцией, обнаруженный только в ER рыб [16] .

Селенопротеин H (SELENOH)

Селенопротеин H локализован в ядре и обладает глутатионпероксидазной активностью. Этот белок сильно экспрессируется в эмбриональных тканях, тогда как его экспрессия сильно снижена во взрослых тканях. Более того, этот белок связывается с последовательностями, содержащими элементы реакции на стресс и тепловой шок [7] .

Селенопротеин I (SelI)

Селенопротеин I обнаружен только у позвоночных. Он содержит семь трансмембранных доменов и три консервативных остатка аспарагиновой кислоты в определенном мотиве, которые необходимы для его активности. Несмотря на это, физиологическая функция этого белка остается неизвестной 90–177 [7, 10] 90–178 .

Селенопротеин J (SELENOJ)

Селенопротеин J присутствует только у актиноптериговых рыб и морских ежей, представляя некоторые гомологи Cys у книдарий. Главной особенностью этого белка является, в отличие от остальных селенопротеинов, его роль структурного белка. Утверждается, что этот белок играет роль кристаллина по сравнению с другими белками (например, J1-кристаллинами медузы).
У Danio rerio SELENOJ преимущественно экспрессируется в хрусталике глаза на ранних стадиях развития [7] .

Селенопротеины K и S

Хотя селенопротеины K (SelK) и селенопротеины S (SelS) не демонстрируют значительного сходства или идентичности последовательностей, оба они относятся к одному семейству из-за сходной топологии. Оба расположены в ER и вовлечены в ER-ассоциированную деградацию (ERAD) неправильно свернутых белков.

Семейство SelK/SelS-подобных белков является наиболее распространенным семейством эукариотических селенопротеинов, представители которого присутствуют почти во всех известных Se-утилизирующих организмах, от человека до одноклеточных эукариот [7] .

Селенопротеин L (СЕЛЕНОЛ)

В частности, селенопротеин L содержит два остатка Sec и присутствует только у водных эукариот, таких как рыбы, беспозвоночные и морские бактерии [17] .

Селенопротеин массой 15 кДа (Sep15) и селенопротеин М (SelM)

Селенопротеин массой 15 кДа (Sep15) и селенопротеин М (SelM) являются тиоредоксиноподобными белками, обнаруженными в ЭР. Sep15 регулирует окислительно-восстановительный гомеостаз в ER и опосредует противораковый эффект диетического селена. SelM и Sep15 имеют 31% идентичности, демонстрируя их отдаленную гомологию и сходное распределение [7, 18] .

Селенопротеин N (СЕЛЕНОН)

Селенопротеин N представляет собой резидентный в ЭР трансмембранный гликопротеин, который в высокой степени экспрессируется в эмбриональном развитии и необходим для развития мышц, дифференцировки и поддержания сателлитных мышечных клеток. Он также экспрессируется в различных тканях взрослых с неясной функцией, вероятно, связанной с регенерацией после стресса или травмы [7] .

Селенопротеин О

Селенопротеин О содержит остаток Sec, расположенный на С-конце. Гомологи человеческого селенопротеина O были обнаружены у самых разных видов, хотя большинство гомологов содержат остаток Cys вместо Sec. Функция селенопротеина О и его гомологов пока неизвестна [7, 10] .

Селенопротеины W, T, H и V

Селенопротеины W (SelW), T (SelT), H (SelH) и V (SelV) принадлежат к семейству селенопротеинов Rdx и характеризуются наличие консервативного мотива Cys-x-x-Sec. Все они считаются оксиредуктазами на основе тиолов, хотя их точная функция остается неясной 90–177 [7, 19] 90–178 .

Селенопротеиновый механизм

Для кодона UGA требуются специальные механизмы для индукции загрузки остатка Sec в последовательность белка вместо остановки трансляции полипептида. Для этого необходимо распознавание кодона UGA в качестве кодирующего кодона, а затем загрузка Sec тРНК, несущей Sec (тРНК-Sec).

Синтез тРНК-Sec у эукариот

Сначала тРНК-Sec нагружается серином (Ser) с помощью серил-тРНК-синтетазы (SerRS), с последующим ее фосфорилированием ферментом О-фосфосерил-тРНК -Sec-киназа (PSTK), дающая фосфорилированный интермедиат PSer-tRNA-Sec [7, 20] .
Затем превращение Ser-tRNASec в Sec-tRNA-Sec катализируется SecS-синтазой (SecS), потребляющей селенофосфат и АТФ [15] .

Рис. 3. Процесс синтеза Sec-тРНК и Cys-тРНК из Ser-тРНК у эукариот.

Загрузка Sec с помощью тРНК-Sec

Для включения Sec из тРНК-Sec в белковую последовательность требуется SECIS (SElenoCysteine ​​Insertion Sequence). Этот элемент состоит из 60-нуклеотидной последовательности, обнаруженной в белковой мРНК, которая принимает вторичную структуру «стебель-петля», действуя как цис-элемент, который распознает транс-действующие факторы, направляя их к рибосомам [6, 21] . SECIS образует комплексы с двумя различными элементами: Sec-специфическим фактором элонгации (eEF-Sec) и связывающим SECIS белком 2 (SBP2).

Белок SBP2 конститутивно связан с рибосомами и связывает элементы SECIS через РНК-связывающий домен. Кроме того, SBP2 взаимодействует с eEFSec, который рекрутирует Sec-tRNASec и индуцирует включение Sec в новый формирующийся белок [22] .

Рис. 4. SECIS из белка Fep15 (консенсус, Danio rerio и Onchorynchus mykiss ).

Таким образом, предсказание элементов SECIS становится важным инструментом в аннотации селенопротеомов. В биоинформатике были описаны различные алгоритмы для предсказания этих структур в геноме. Однако стоит отметить, что местоположение SECIS зависит от области жизни, на которую мы ссылаемся. У эукариот и архей он расположен в 3’ UTR. У бактерий SECIS обычно происходит относительно рядом с кодоном UGA, непосредственно ниже по течению [6] .

Важность этого специфического механизма можно наблюдать при определенных заболеваниях человека. Одним из примеров является мутация SBP2, которая характеризуется аномальным метаболизмом гормонов щитовидной железы.

Oncorhynchus mykiss

Oncorhynchus mykiss , широко известный как радужная форель, является лососевым видом, обитающим в холодноводных притоках Тихого океана в Азии и Северной Америке. Различают две формы: пресноводную и проходную. обычно называют Steelhead — анадромная форма прибрежной радужной форели ( O. Irideus ) или красной форели ( O. M. Gairdneri ), которая возвращается в пресную воду, прожив два или три года в океане [23, 24] .

Fig 5 Oncorhyncus mykiss .[Интернет]. Salesjo.com. 2017 [по состоянию на 17 ноября 2017 г.]. Доступно по адресу: https://goo.gl/dG1RM

Происхождение и название

Первоначально вид был назван немецким естествоиспытателем Иоганном Юлиусом Вальбаумом в 1792 году на основании экземпляров, найденных на полуострове Камчатка в Сибири.
Название вида mykiss произошло от местного камчатского названия рыбы mykizha . Название рода происходит от греческого onkos («крючок») и rynchos («нос») в связи с крючковатыми челюстями самцов в брачный период [23].

Описание

Взрослая пресноводная речная радужная форель весит от 0,5 до 2,3 кг, а озерные и проходные формы могут достигать 9 кг. Взрослых рыб отличает красная полоса вдоль боковой линии, наиболее ярко выраженная у самцов. Максимальная зарегистрированная длина 120 см, хотя нормальная длина 60 см.

Они имеют форму торпеды, обычно сине-зеленого или желто-зеленого цвета с розовой полосой по бокам, белым брюшком и маленькими черными пятнами на спине и плавниках.

Проходные формы обычно живут около 11 лет, тогда как озерные и пресноводные формы обычно живут максимум 6 лет [23,24,25] .

Среда обитания

Имаго обитают в холодных верховьях, эстуариях, малых и больших реках и озерах. Анадромные формы обитают в прибрежных водотоках на глубинах от 0 до 200 метров.

Ареал обитания Oncorhynchus mykiss – прибрежные воды и притоки Тихоокеанского бассейна. Ареал прибрежной радужной форели ( О.м. irideus ) простирается на север от Тихоокеанского бассейна до притоков Берингова моря, в то время как формы краснополосой форели ( O. m. gairdneri ) простираются на восток в верховья рек Маккензи и Пис-Ривер, которые в конечном итоге впадают в Северный Ледовитый океан.

В настоящее время Oncorhynchus mykiss используется в пищу или для занятий спортом на всех континентах, кроме Антарктиды. В частности, он был представлен в каталонских странах в начале 20 века 9.0177 [26] .

Питание

Рис. 6. Радужная форель [Интернет]. Trailsidelodge.net. 2017 [по состоянию на 20 ноября 2017 г.]. Доступно по ссылке: https://goo.gl/pCEb8v

Радужная форель — хищник с разнообразным рационом. Они питаются водными насекомыми, икрой рыб и взрослыми формами наземных насекомых (сверчками, муравьями, кузнечиками и жуками), попадающими в воду. Другая добыча включает: мелкую рыбу, кальмаров, креветок и других ракообразных. Они даже могут есть разлагающуюся плоть других рыб. Некоторые обитающие в озере формы могут питаться планктоном.

Значение для человека

Oncorhynchus mykiss представляет собой вид, имеющий большое коммерческое значение и высоко ценимый в гастрономии. Он также широко используется в спортивной рыбалке, поэтому для этой цели этот вид был завезен во многие водотоки. Фактически, он считается инвазивным видом, который создает экологическую проблему из-за его интродукции. Кроме того, он включен в список 100 наиболее инвазивных видов в глобальном масштабе. Кроме того, в 2003 г. он был включен в Испанский каталог инвазивных чужеродных видов с запретом на его интродукцию в природную среду Испании как на национальной территории, так и в морских юрисдикционных зонах [27, 28] .

Филогенез

Геном предков всех костистых рыб подвергся полногеномной дупликации, названной Ts3R и датированной 225–333 миллионами лет назад. Этой дупликации предшествовали две более старые полногеномные дупликации, общие для всех костных позвоночных. Обычно после такого рода событий полученные геномы в конечном итоге сохраняют лишь небольшую часть дуплицированных генов в результате процесса, называемого фракционированием генов.

Лососевые, такие как Oncorhynchus mykiss представляют особый интерес для изучения этих событий, потому что они подверглись дополнительной и недавней полногеномной дупликации, названной Ss4R и датированной от 25 до 100 миллионов лет назад.

По данным Berthelot C et al. (2014), даже после 100 миллионов лет эволюции два предковых генома Oncorhynchus mykiss сохранили половину кодирующих белок генов в виде дублированных копий. Гены были потеряны в основном в результате псевдогенизации. Удивительно, но почти все микроРНК сохранились в виде дуплицированных копий. Интересно, что те гены, которые сохранились в виде дуплицированных копий после последовательных дупликаций всего генома, которые произошли в ходе эволюции позвоночных, также с большей вероятностью сохранялись в виде дупликаций после Ss4R 9. 0177 [29] .

Рис. 7. Эволюция радужной форели.
Красными звездочками показано положение полногеномных дупликаций, специфичных для костистых костистых (Ts3R) и специфичных для лососевых (Ss4R).
Красным цветом показаны группы видов, для которых доступна последовательность генома.
Бертело С., Брюне Ф., Шалопин Д., Хуанчич А., Бернар М., Ноэль Б. и другие.
Геном радужной форели дает новое представление об эволюции после дупликации всего генома у позвоночных.
Нац Коммуна 2014;5:3657.

Для получения дополнительной информации посетите страницу Википедии на каталанском или английском языке.

Цель и ожидаемые результаты

Целью данного исследования является предсказание всего селенопротеома Oncorhynchus mykiss , включая те белки, которые связаны с его синтезом и включением селеноцистеина. Для этого мы сравнили геном Oncorhynchus mykiss с геномом Danio rerio (см. Методология).

Как было сказано ранее, морские организмы обычно имеют более крупные селенопротеомы, чем наземные.